Colagenul

Extras din referat Cum descarc?

Colagenul- definitie. Generalitati
Colagenul este principala proteina structurala din cele mai multe tesuturi conjunctive moi, laxe, semirigide si rigide (piele, oase, tendon, membrane bazale etc.), care asigura in principal integritate structurala tesuturilor. 
Datorita biocompatibilitatii si biodegradabilitatii excelente, structurii bine definite, caracteristicilor biologice si modului in care interactioneaza cu organismul, colagenul reprezinta unul dintre cele mai utilizate biomateriale. Extras sub forma de solutie apoasa sau gel, colagenul fibrilar tip I poate fi modelat in diferite forme: dispozitive medicale, implanturi artificiale, suporturi pentru cedarea medicamentelor si schelete (scaffold) pentru regenerare tisulara, cu rol important in prezent in medicina. 
2.Structura colagenului
Polimer natural, colagenul este constituit din 20 de aminoacizi, aranjati in secvente caracteristice, ce formeaza o structura conformationala foarte complexa, organizata pe patru nivele, numite structuri primara, secundara, tertiara si cuaternara.
Structura primara indica natura, numarul si secventa resturilor de ?-aminoacizi din
lantul ?-polipeptidic, fara a considera aranjamentul spatial. Compozitia unui lant se exprima
prin numarul de resturi dintr-un total de 100. Colagenii contin 20 resturi diferite aranjate in
secventa regulata unica, lantul fiind format din 1050-1100 resturi.
Lanturile ?-polipeptidice contin cca 33% resturi de glicina (Gly), unul in fiecare a treia
pozitie, de prolina (Pro) - cca 9%, ale trei derivati ai aminoacizilor [4- si 5-hidroxiprolina
(Hyp) si hidroxilisina] situate in pozitii specifice fata de Gly, de alanina - 11% si de
acizi glutamic si asparagic - 12%. Pro si Hyp constituie 22% din resturi, iar Gly, Pro si Hyp
cca 1/2 din totalul secventelor; nu contine aminoacizi cu sulf si urme de aromatici.
Trasatura distinctiva a colagenilor este aranjarea regulata a resturilor de aminoacizi in
lantul a-polipeptidic: secventele Gly-Pro-Y si Gly-X-Hyp, X si Y fiind rest al oricarui alt
aminoacid. Cea mai frecventa este secventa Gly-Pro-Hyp. In lanturile ? ale colagenului tip I
matur sunt 338 asemenea secvente. 
Aranjamentul spatial local al atomilor dintr-un segment al lantului principal, fara a tine
seama de conformatia lanturilor sale laterale sau de relatia cu alte segmente, este numita
structura secundara a acelui segment al lantului polipeptidic. 
In secventele Gly-Pro-Y si Gly-X-Hyp rotatia in jurul legaturilor simple se combina cu
rigiditatea imprimata de resturile Pro si Hyp, ceea ce face ca lantul sa formeze spontan un
helix de tip poliprolina II (PPII), rasucit spre stanga, stabilizat de repulsia sterica a ciclurilor
pirolidinice din resturile Pro si Hyp. Continutul mare de asemenea resturi impiedica
formarea helixului ?, intalnit in cele mai multe proteine.
Helixul rasucit spre stanga este mult mai extins decat ?, rasucit spre dreapta, motiv
pentru care nu se pot forma legaturi de hidrogen intre grupele aceluiasi lant. Compozitia
colagenului, neconvenabila pentru formarea helixului ?, este ideala pentru a forma un helix
triplu prin rasucirea spre dreapta, in jurul unei axe centrale comune, a trei helixuri rasucite
spre stanga, care constituie structura tertiara a colagenului.
Structura tertiara a unei molecule sau subunitati de proteina reprezinta aranjamentul
spatial al tuturor atomilor, fara a considera relatia sa cu moleculele sau subunitatile vecine.
Conformatia de helix triplu este stabilizata de legaturile de hidrogen ce se
stabilesc intre cele trei lanturi a-polipeptidice, decalate printr-un rest de aminoacid de cele de
Hyp, similar cu PPII.Pentru a se realiza impachetarea stransa in jurul axei centrale
comune trebuie ca cel de al treilea rest sa fie Gly, ceea ce duce la generarea secventelor triplet caracteristice lanturilor a-polipeptidice ale colagenului.
Colagenul are o structura interna deschisa si contine un numar mare de situsuri de legare disponibile interactiei cu diferite substante biologic actuve: hormone, enzime, peptide.
Colagenii au fost definiti ca molecule ale matricei extracelulare ce contin secvente repetitive -Gly -X - Y , in care X si Y reprezinta aminoacizi care se pliaza intr-o structura unica triplu helicala.
Din punct de vedere structural, colagenul este o scleroproteida, formata din macromolecule polipeptidice elicoidale, rasucite cate 3 impreuna si adunat in microfibrile, la randul lor inmanunchiate in fibrile, un numar mare din aceste formand fibra de colagen.
Figura 1. Structura fibrei de colagen
3. Compozitia colagenului
In compozitia colagenului intra urmatorii aminoacizi: glicina (1/3), alanina, prolina, hidroxiprolina (1/3) si alti aminoacizi (1/3). Aminoacizii sunt asezati in triplu helix : 2 lanturi polipeptidice sunt identice, iar al treilea difera putin in compozitia aminoacizilor.


Fisiere in arhiva (1):

  • Colagenul.docx

Imagini din acest proiect Cum descarc?

Promoție: 1+1 gratis

După plată vei primi prin email un cod de download pentru a descărca gratis oricare alt referat de pe site.Vezi detalii.


Descarcă aceast referat cu doar 4 € (1+1 gratis)

Simplu și rapid în doar 2 pași: completezi adresa de email și plătești. După descărcarea primului referat vei primi prin email un alt cod pentru a descărca orice alt referat.

1. Numele, Prenumele si adresa de email:

Pe adresa de email specificata vei primi link-ul de descarcare, nr. comenzii si factura (la plata cu cardul). Daca nu gasesti email-ul, verifica si directoarele spam, junk sau toate mesajele.

2. Alege modalitatea de plata preferata:

* Prin apăsarea pe butonul “Descarcă acum” declar că am citit, înțeles și agreat termenii și condițiile.
* Prețul este fără TVA.


Hopa sus!