Enzime

O enzima poate fi alcatuita numai din lanturi polipeptidice, cum este, de exemplu, RNA-aza amintita mai inainte, care este o holoproteida, sau dintr-o componenta neproteica numaita cofactor enzimatic si o componenta proteica numita apoenzima: Enzima=Cofactor enzimatic+Apoenzima, enzima respectiva fiind o heteroproteida.

-un rest al unei substante organice numita coenzima care poate trece de la o apoenzima la alta, separandu-se usor de aceasta prin dializa si neparticipand la formarea centrului activ al enzimei respective; -un rest al unei substante nespecifice numita activator sau cofactor anorganic care determina transformarea unui zimogen, adica a unui compus inactiv din punct de vedere enzimatic intr-o enzima activa.

Dintre enzimele a caror parte prostetica este hemul, amintim catalaza, care catalizeaza descompunerea peroxidului de hidrogen in apa si oxigen.

Descoperirea reactiilor de transimtere dateaza din 1937 si apartine biochimistilor sovietici A. Braunstein si M. Kritzmann care au izolat doua sisteme transaminazice: sistemul acid L (+) -glutamic-acid piruvic si sistemul acid L (+) -glutamic-acid oxalilacetic.

Transaminarea enzimatica are loc in organismele vii la temperatura obisnuita sub actiunea enzimelor numite in trecut transaminaze si in prezent aminotransferaze.

Cercetarile lui Braunstein si Kritzmann au confirmat existenta unui proces asparto-transaminazic in tesuturile animale, reprezentat prin reactiile: 2. Acid L-glutamic+Acid oxialilacetic?a-cetoglutaric+Acid L-aspartic Sistemul acid L-glutamic acid a-cetoglutaric fiind prezent in ambele reactii.

Structura primara a enzimelor se refera, prin urmare, la organizarea intracatenara a macromoleculelor lor proteinice, adica la felul, numarul si secventa resturilor de aminoacizi din catena polipeptidica la care ne referim, specialitatea enzimelor depinzand de structura lor primara.

2) Spacificitatea enzimelor In legatura cu specificitatea enzimelor E. Fischer a elaborat inca din 1894 teoria potrivit careia fiecare enzima actioneaza asupra substratului sau intocmai ca o cheie adevarata care, potrivindu-se in broasca unui lacat, il poate descuia.

Geometria centrului activ si a catenei polipeptidice enzimatice determina in mod hotarator interactia enzima-substrat. Specificitatea enzimatica este de 4 feluri: -specificitate absoluta de substrat; -specificitate absoluta de grup; -specificitate relativa de grup; -specificitate sterica absoluta.

Specificitatea absoluta de substrat reprezinta capacitatea unei enzime de a cataliza numai un singur substrat.

Asemenea specificitate prezinta, de exemplu, maltaza din bobul de orz, care catalizeaza numai hidroliza maltozei in D-glucoza, ureaza necesara descompunerii hidrolitice a ureei in CO2 si NH3: CO (NH2) 2+H2O?CO2+2NH3 Precum si arginaza care catalizeaza hidroliza L-argininei in L-ornitina si uree: H2N-C-NH- (CH2) 3-CH-COOH?H2C- (CH2) 2-CH-COOH+CO (NH2) 2 NH NH2 NH2 NH2 Prin specificilitate absoluta ...