Lactoperoxidaza

Cuprins referat Cum descarc?

1.1.Definitia enzimelor . 3
1.2. Structura enzimelor . 3
1.3. Activitatea enzimelor . 3
1.4. Factorii care influenteaza enzimele . 4
1.5. Mecanismul de actiune al enzimelor. Centri active . 4
1.6. Clasificarea enzimelor . 5
2. Oxidoreductazele . 10
2.1. Peroxidazele . 11
2.2. Lactoperoxidaza . 12
2.2.1. Ce este sistemul lactoperoxidazic si cum functioneaza . 12
2.2.2. Caracteristicile lactoperoxidazei in laptele de bovine . 14
2.2.3. Activitatea biologica . 15
2.2.4. Obtinerea lactoperoxcidazei . 20
2.2.5. Identificarea lactoperoxidazei . 23
2.2.6. Metode de activare a sistemului lactoperoxidazic . 23
2.2.7. Inactivarea termica a sistemului lactoperoxidazic . 24
2.2.8. Efectele sistemului lactoperoxidazic asupra proprietatilor organoleptice ale laptelui si a produselor lactate . 24
2.2.9. Costul refrigerarii si al sistemului lactoperoxidazic . 26
2.2.10. Standardele produselor lactate, politica si sistemul lactoperoxidazic . 26
2.2.11. Impactul si evaluarea economica . 27
2.2.12. Utilitatea componentelor sistemului lactoperoxidazic . 27
2.2.13. Importanta sistemului lactoperoxidazic . 28
2.2.14. Utilizarea lactoperoxidazei . 28
3. Noutati . 29
Bibliografie . 30


Extras din referat Cum descarc?

1. Generalitati despre enzime
1.1. Definitia enzimelor
Reactiile enzimatice au fost folosite din timpurile cele mai vechi pentru fabricarea vinului, a otetului, a berii si a branzei. O cercetare sistematica a lor a fost intreprinsa abia in epoca moderna. Un moment istoric deosebit de important este recunoasterea clara, de catre Berzelius, in 1835, a caracterului catalitic al reactiilor enzimatice, precum si a rolului esential pentru viata animalelor si a plantelor jucat de aceste reactii.
Enzimele (din limba greaca - zymosis - ferment) sunt proteine sau proteide fara de care celule vii nu pot infaptui reactii complexe intr-un timp scurt, la temperatura mediului inconjurator.Ele sunt substante carea catalizeaza reactiile biochimice din organism, avind un rol esential in biosinteza si degradarea substantelor din materia vie, intilnindu-se in toate organismele animale, vegetale si in microorganisme, mai fiind denumite din aceasta cauza biocatalizatori.Fara enzime , procesele biochimice s-ar desfasura cu viteze foarte mici.
1.2. Structura enzimelor
Enzimele pot fi alcatuite fie numai din polipeptide ale caror unitati de baza sunt resturile de aminoacizi si din punct de vedere chimic sunt proteine simple sau holoproteine, fie din doua componente (una de natura proteica si alta de natura neproteica) si atunci pot fi definite ca heteroproteine. Partea neproteica poate fi o coenzima cand se leaga de partea proteica prin legaturi necovalente sau o grupare proteica cand este legata prin legaturi de tip covalent si poate fi reprezentata prin diferite vitamine hidrosolubile sau derivati ai lor, nucleotide, ioni metalici, etc. Partea proteica, numita apoenzima poate fi constituita din una sau mai multe catene polipeptidice.
1.3. Activitatea enzimelor
Cand o reactie poate fi catalizata atat de o enzima cat si de substante simple se constanta de obicei ca reactia enzimatica decurge cu viteza mult mai mare; astfel reactia enzimatica are o energie de activare mult mai mica. Datorita acestei enorme activitati catalitice, sunt suficiente concentratii foarte mici de enzima pentru a obtine efecte considerabile. Activitatea enzimelor este in general mai scurta decat cea a catalizatorilor heterogeni. In cazul reactiilor enzimatice, cu cat trece timpul, cu atat cantitatea de substrat transformata in unitatea de timp se micsoreaza, iar dupa un timp mai lung reactia practic inceteaza. Inactivarea enzimelor se explica prin denaturarea lor sau prin alte transformari datorita caracterului lor de proteine globulare. Celulele vii sintetizand enzime fara incetare.
1.4. Factorii care influenteaza enzimele
Temperatua optima a reactiilor enzimatice. Temperatura optima nu poate fi insa exact definita, caci ea variaza in limite largi, cu concentratia enzimei, cu concentratia ionilor de hidrogen si cu prezenta diferitelor impuritati ale preparatului enzimatic sau ale substratului. Deci la cresterea temperaturii creste activitatea enzimatica, dar la temperaturi insa prea mari, enzimele incep sa se descompuna si activitatea enzimatica se micsoreaza.
Influenta pH-ului. Dupa cum a aratat Sorensen (1909), activitatea enzimelor depinde, intr-o mare masura de concentratia ionilor de hidrogen din solutie. Este necesar ca in cursul reactiilor enzimatice sa se mentina pH-ul optim constant, prin folosirea de tampoane.
1.5. Mecanismul de actiune al enzimelor. Centri activi
Se stie ca intr-un sistem chimic, nu toate moleculele reactioneaza cu aceeasi viteza. Moleculele care reactioneaza se gasesc pe un nivel energetic superior celui pe care se gasesc moleculele obisnuite. Diferenta de energie dintre moleculele active si cele pasive poarta numele de energie de activare.
Un catalizator este o substanta care, prin prezenta ei, determina intr-o substanta sau un amestec de substante o reactie ce nu are loc in absenta ei (definitie dupa Berzelius, 1836) sau care mareste viteza unei reactii, ce are loc si in absenta ei, dar cu viteza mai mica, eventual imperceptibila (definitie dupa Ostwald, 1894). Catalizatorul se regaseste neschimbat, calitativ si cantitativ, dupa reactie. Aparent catalizatorul nu ia parte la reactie.
Este necesar sa se accentueze caracterul de substante al catalizatorilor. Se numeste substrat, substanta sau amestecul de substante asupra carora actioneaza un catalizator.
Catalizatorii determina sau accelereaza numai reactii termodinamic posibile, adica reactii decurgand spontan, cu cresterea entalpiei libere de reactie, in sensul stabilirii unui echilibru. Exista catalizatori (MnO2, NaOH) care accelereaza transformarea ozonului, O3 in O2, dar nu exista un catalizator care sa produca ozon din oxigen. Aceasta scadere a energiei de activare se datoreaza formarii unui "complex activat" intre catalizator si reactant, pentru care energia de activare este mult mai mica.
In cazul catalizei enzimatice, intre enzima si substratul care se transforma, se formeaza un complex activat enzima-substrat, care apoi se transforma cu viteza mare in produsii finali de reactie. La formarea complexului activat enzima - substrat, substratul se fixeaza pe regiuni bine determinate de pe suprafata enzimei, care poarta numele de centri activi si molecula substratului, exista complementaritati conformationale si chimice care permit asamblarea lor.


Fisiere in arhiva (1):

  • Lactoperoxidaza.doc

Imagini din acest proiect Cum descarc?

Promoție: 1+1 gratis

După plată vei primi prin email un cod de download pentru a descărca gratis oricare alt referat de pe site.Vezi detalii.


Descarcă aceast referat cu doar 4 € (1+1 gratis)

Simplu și rapid în doar 2 pași: completezi adresa de email și plătești. După descărcarea primului referat vei primi prin email un alt cod pentru a descărca orice alt referat.

1. Numele, Prenumele si adresa de email:

Pe adresa de email specificata vei primi link-ul de descarcare, nr. comenzii si factura (la plata cu cardul). Daca nu gasesti email-ul, verifica si directoarele spam, junk sau toate mesajele.

2. Alege modalitatea de plata preferata:


* Prețul este fără TVA.

Hopa sus!